Proteine: structura și funcțiile proteinelor. Niveluri de organizare structurală a proteinelor Structura unei proteine ​​este determinată

O proteină este o secvență de aminoacizi legați între ei prin legături peptidice.

Este ușor de imaginat că numărul de aminoacizi poate fi diferit: de la minim doi până la orice valoare rezonabilă. Biochimiștii au convenit că, dacă numărul de aminoacizi nu depășește 10, atunci un astfel de compus se numește peptidă; dacă există 10 sau mai mulți aminoacizi - o polipeptidă. Polipeptidele care sunt capabile să formeze și să mențină în mod spontan o anumită structură spațială, numită conformație, sunt clasificate ca proteine. Stabilizarea unei astfel de structuri este posibilă numai atunci când polipeptidele ating o anumită lungime (mai mult de 40 de aminoacizi, prin urmare, polipeptidele cu o greutate moleculară mai mare de 5.000 Da sunt de obicei considerate proteine). (1Da este egal cu 1/12 dintr-un izotop de carbon). Doar având o anumită structura spatiala(structură nativă), proteina își poate îndeplini funcțiile.

Mărimea proteinei poate fi măsurată în daltoni ( greutate moleculară), cel mai adesea datorită dimensiunii relativ mari a moleculei în unități derivate - kilodaltoni (kDa). Proteinele de drojdie, în medie, constau din 466 de aminoacizi și au o greutate moleculară de 53 kDa. Cea mai mare proteină cunoscută în prezent, titina, este o componentă a sarcomerelor musculare; Greutatea moleculară a diferitelor izoforme ale sale variază de la 3000 la 3700 kDa și constă din 38.138 de aminoacizi (în mușchiul solius uman).

Structura proteinei

Structura tridimensională a unei proteine ​​se formează în timpul procesului de pliere. pliere -"pliere") O structură tridimensională se formează ca rezultat al interacțiunii structurilor de la niveluri inferioare.

Există patru niveluri de structură a proteinelor:

Structura primară- secvența de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic.

Structura secundară- aceasta este plasarea în spațiu a secțiunilor individuale ale lanțului polipeptidic.

Următoarele sunt cele mai comune tipuri de structură secundară a proteinelor:

α-helices- rotații dense în jurul axei lungi a moleculei, o tură constă din 3,6 resturi de aminoacizi, iar pasul helixului este de 0,54 nm (0,15 nm per reziduu de aminoacizi), helixul este stabilizat de legături de hidrogen între H și O de grupări peptidice distanțate una de cealaltă de 4 resturi de aminoacizi. Helixul este construit exclusiv dintr-un tip de stereoizomer de aminoacizi (L). Deși poate fi fie stângaci, fie dreptaci, dreptaciul este predominant în proteine. Helixul este perturbat de interacțiunile electrostatice ale acidului glutamic, lizinei și argininei. Reziduurile de asparagină, serină, treonină și leucină situate aproape unele de altele pot interfera steric cu formarea helixului, reziduurile de prolină provoacă îndoirea lanțului și, de asemenea, perturbă structura α-helix.

straturi β-pliate- mai multe lanțuri polipeptidice în zig-zag în care se formează legături de hidrogen între aminoacizi sau diferite lanțuri proteice relativ îndepărtate unul de celălalt (0,347 nm per reziduu de aminoacizi) în structura primară și nu foarte distanțate, așa cum este cazul unui α-helix . Aceste lanțuri au de obicei capetele lor N-terminale în direcții opuse (orientare antiparalelă). Dimensiunile mici ale grupurilor laterale de aminoacizi sunt importante pentru formarea foilor β, predomină de obicei glicina și alanina.

Proteine ​​care se pliază într-o foaie pliată β

Structurile dezordonate sunt un aranjament dezordonat al unui lanț proteic în spațiu.

Structura spațială a fiecărei proteine ​​este individuală și este determinată de structura sa primară. Cu toate acestea, o comparație a conformațiilor proteinelor cu structuri și funcții diferite a relevat prezența unor combinații similare de elemente de structură secundară în ele. Această ordine specifică de formare a structurilor secundare se numește structură supersecundară a proteinelor. Structura supersecundară se formează datorită interacțiunilor interradicale.

Anumite combinații caracteristice de elice α și structuri β sunt adesea denumite „motive structurale”. Au denumiri specifice: „α-helix-turn-α-helix”, „α/β-baril structure”, „fermoar leucină”, „deget de zinc”, etc.

Structura terțiară- Aceasta este o modalitate de plasare a întregului lanț polipeptidic în spațiu. Alături de elice α, foițe pliate β și structuri supersecundare, structura terțiară dezvăluie o conformație dezordonată care poate ocupa o parte semnificativă a moleculei.

Reprezentarea schematică a plierii proteinelor în structura terțiară.

Structura cuaternară apare în proteine ​​care constau din mai multe lanțuri polipeptidice (subunități, protomeri sau monomeri), atunci când structurile terțiare ale acestor subunități sunt combinate. De exemplu, molecula de hemoglobină este formată din 4 subunități. Formațiunile supramoleculare au o structură cuaternară - complexe multienzimatice, care constau din mai multe molecule de enzime și coenzime (piruvat dehidrogenază) și izoenzime (lactat dehidrogenază - LDH, creatin fosfokinază - CPK).

Aşa. Structura spațială nu depinde de lungimea lanțului polipeptidic, ci de secvența reziduurilor de aminoacizi specifice fiecărei proteine, precum și de radicalii laterali caracteristici aminoacizilor corespunzători. Structura spațială tridimensională sau conformația macromoleculelor proteice este formată în primul rând din legături de hidrogen, interacțiuni hidrofobe între radicalii laterali nepolari ai aminoacizilor și interacțiuni ionice între grupuri laterale încărcate opus de reziduuri de aminoacizi. Legăturile de hidrogen joacă un rol important în formarea și întreținerea structura spatiala macromoleculă proteică.

În ceea ce privește interacțiunile hidrofobe, acestea apar ca urmare a contactului dintre radicalii nepolari care nu sunt capabili să rupă legăturile de hidrogen dintre moleculele de apă, care sunt deplasate pe suprafața globului proteic. Pe măsură ce sinteza proteinelor se desfășoară, grupurile chimice nepolare se acumulează în interiorul globului, iar cele polare sunt forțate să iasă pe suprafața acestuia. Astfel, o moleculă de proteină poate fi neutră, încărcată pozitiv sau încărcată negativ, în funcție de pH-ul solventului și de grupările ionice din proteină. În plus, conformația proteinelor este menținută prin legături covalente S-S formate între două reziduuri de cisteină. Ca urmare a formării structurii native a proteinei, mulți atomi localizați în părți îndepărtate ale lanțului polipeptidic se apropie și, influențându-se unul pe celălalt, dobândesc proprietăți noi care sunt absente în aminoacizii individuali sau polipeptidele mici.

Este important să înțelegem că plierea - plierea proteinelor (și a altor biomacromolecule) dintr-o conformație desfășurată într-o formă „nativă” - este un proces fizic și chimic, în urma căruia proteinele în „habitatul” lor natural (soluție, citoplasmă sau membrană) dobândesc caracteristici caracteristice doar lor dispunere spațială și funcții.

Celulele conțin o serie de proteine ​​inactive catalitic, care totuși au o contribuție majoră la formarea structurilor proteice spațiale. Aceștia sunt așa-numiții însoțitori. Chaperonele ajută la asamblarea corectă a conformației proteinelor tridimensionale prin formarea de complexe reversibile necovalente cu lanțul polipeptidic parțial pliat, în timp ce inhibă simultan legăturile deformate care conduc la formarea structurilor proteice funcțional inactive. Lista de funcții caracteristice chaperonelor include protecția globulelor topite (parțial pliate) de la agregare, precum și transferul de proteine ​​nou sintetizate la diferite loci celulare.

Chaperonele sunt predominant proteine ​​de șoc termic, a căror sinteză crește brusc sub influențele stresante ale temperaturii, motiv pentru care sunt numite și hsp (proteine ​​de șoc termic). Familiile acestor proteine ​​se găsesc în celulele microbiene, vegetale și animale. Clasificarea chaperonelor se bazează pe greutatea moleculară a acestora, care variază de la 10 la 90 kDa. Sunt proteine ​​care ajută la formarea structurii tridimensionale a proteinelor. Chaperonele mențin lanțul polipeptidic nou sintetizat într-o stare desfășurată, împiedicând-o să se plieze într-o formă diferită de cea nativă și oferă condiții pentru singura structură proteică nativă corectă.

În timpul plierii proteinelor, unele conformații ale moleculei sunt respinse în stadiul globului topit. Degradarea unor astfel de molecule este inițiată de proteina ubiquitină.

Degradarea proteinelor prin calea ubiquitinei implică două etape principale:

1) atașarea covalentă a ubiquitinei la proteina care urmează să fie degradată printr-un reziduu lizina, prezența unei astfel de etichete în proteină este semnalul primar de sortare, direcționând conjugații rezultați către proteazomi în majoritatea cazurilor, mai multe molecule de ubiquitină, care sunt organizate sub formă de mărgele pe un șir, sunt atașate de proteină;

2) hidroliza proteinelor de către proteazom (funcția principală a proteazomului este degradarea proteolitică a proteinelor inutile și deteriorate în peptide scurte). Ubiquitina este numită pe bună dreptate „semnul morții” pentru proteine.

Dom?n veverita? - un element al structurii terțiare a unei proteine, care este o substructură destul de stabilă și independentă a proteinei, a cărei pliere are loc independent de celelalte părți. Un domeniu include de obicei mai multe elemente de structură secundară. Domenii similare din punct de vedere structural se găsesc nu numai în proteinele înrudite (de exemplu, în hemoglobinele diferitelor animale), ci și în proteine ​​complet diferite. O proteină poate avea mai multe domenii, iar aceste regiuni pot îndeplini diferite funcții în aceeași proteină. Unele enzime și toate imunoglobulinele au o structură de domeniu. Proteinele cu lanțuri polipeptidice lungi (mai mult de 200 de resturi de aminoacizi) creează adesea structuri de domeniu.

Proteinele și funcțiile lor.

Să studiem substanțele de bază care formează corpul nostru. Unele dintre cele mai importante sunt proteinele.

Veverițe(proteine, polipeptide) – substanțe carbonice constând din înlănțuite aminoacizi. Ele sunt o parte esențială a tuturor celulelor.

Aminoacizi- compuși de carbon ale căror molecule conțin simultan grupări carboxil (-COOH) și amină (NH2).

Un compus format dintr-un număr mare de aminoacizi se numește - polipeptidă. Fiecare proteină este o polipeptidă în structura sa chimică. Unele proteine ​​constau din mai multe lanțuri polipeptidice. Majoritatea proteinelor conțin în medie 300-500 de reziduuri de aminoacizi. Există mai multe proteine ​​naturale foarte scurte, lungi de 3-8 aminoacizi, și biopolimeri foarte lungi, lungi de peste 1500 de aminoacizi.

Proprietățile proteinelor sunt determinate de compoziția lor de aminoacizi, într-o secvență strict fixată, iar compoziția de aminoacizi, la rândul său, este determinată de codul genetic. La crearea proteinelor, se folosesc 20 de aminoacizi standard.

Structura proteinelor.

Există mai multe niveluri:

- Structura primara - determinată de ordinea alternanţei aminoacizilor din lanţul polipeptidic.

Douăzeci de aminoacizi diferiți pot fi asemănați cu 20 de litere ale alfabetului chimic, care alcătuiesc „cuvinte” lungi de 300-500 de litere. Cu 20 de litere poți scrie un număr nelimitat de astfel de cuvinte lungi. Dacă presupunem că înlocuirea sau rearanjarea a cel puțin unei litere dintr-un cuvânt îi conferă un nou sens, atunci numărul de combinații dintr-un cuvânt de 500 de litere va fi de 20.500.

Se știe că înlocuirea chiar și a unei unități de aminoacizi cu alta într-o moleculă de proteină îi schimbă proprietățile. Fiecare celulă conține câteva mii diferite tipuri molecule de proteine, iar fiecare dintre ele este caracterizată de o secvență strict definită de aminoacizi. Este ordinea de alternanță a aminoacizilor dintr-o moleculă de proteină dată care determină proprietățile fizico-chimice și biologice speciale ale acesteia. Cercetătorii sunt capabili să descifreze secvența de aminoacizi din moleculele lungi de proteine ​​și să sintetizeze astfel de molecule.

- Structura secundară– molecule proteice sub formă de spirală, cu distanțe egale între ture.

Între grupele N-Hși C=O situat pe viraje adiacente, apar legături de hidrogen. Ele se repetă de multe ori, ținând împreună turele regulate ale spiralei.

- Structura terţiară– formarea unei spirale.

Această încurcătură este formată prin împletirea regulată a secțiunilor lanțului proteic. Grupurile de aminoacizi încărcate pozitiv și negativ sunt atrase și reunesc chiar și secțiuni larg separate ale lanțului proteic. Alte părți ale moleculei proteice, care poartă, de exemplu, radicali „hidrofobi” (hidrofobi), se apropie și ele.

Fiecare tip de proteină este caracterizat de propria sa formă de minge, cu îndoituri și bucle. Structura terțiară depinde de structura primară, adică de ordinea aminoacizilor din lanț.
- Structura cuaternară– o proteină compozită formată din mai multe lanțuri care diferă ca structură primară.
Combinând împreună, ele creează o proteină complexă care are nu numai o structură terțiară, ci și o structură cuaternară.

Denaturarea proteinelor.

Sub influenta radiatii ionizante, temperatură ridicată, agitație puternică, valori extreme ale pH-ului (concentrația ionilor de hidrogen), precum și o serie de solvenți organici precum alcoolul sau acetona, proteinele își schimbă starea naturală. Se numește încălcarea structurii naturale a unei proteine denaturare. Marea majoritate a proteinelor își pierd activitatea biologică, deși structura lor primară nu se modifică după denaturare. Faptul este că în timpul procesului de denaturare, structurile secundare, terțiare și cuaternare, cauzate de interacțiunile slabe dintre reziduurile de aminoacizi, sunt perturbate, iar legăturile peptidice covalente (cu împărțirea electronilor) nu sunt rupte. Denaturarea ireversibilă poate fi observată atunci când proteina lichidă și limpede este încălzită ou de gaina: Devine dens și opac. Denaturarea poate fi, de asemenea, reversibilă. După eliminarea factorului de denaturare, multe proteine ​​sunt capabile să revină la forma lor naturală, adică. renatura.

Capacitatea proteinelor de a-și modifica în mod reversibil structura spațială ca răspuns la acțiunea factorilor fizici sau chimici stă la baza iritabilității – cea mai importantă proprietate a tuturor ființelor vii.

Funcțiile proteinelor.

catalitic.

Sute de reacții biochimice au loc continuu în fiecare celulă vie. În timpul acestor reacții, are loc descompunerea și oxidarea nutrienților proveniți din exterior. Celula folosește energia nutrienților obținuți ca urmare a oxidării și produsele descompunerii acestora pentru a sintetiza diferiții compuși organici de care are nevoie. Apariția rapidă a unor astfel de reacții este asigurată de catalizatori biologici, sau acceleratori de reacție - enzime. Sunt cunoscute mai mult de o mie de enzime diferite. Toți sunt veverițe.
Proteinele enzimatice accelerează reacțiile din organism. Enzimele sunt implicate în descompunerea moleculelor complexe (catabolism) și sinteza lor (anabolism), precum și în crearea și repararea sintezei ADN și ARN-șablon.

Structural.

Proteinele structurale ale citoscheletului, ca un fel de întărire, dau formă celulelor și multor organite și sunt implicate în schimbarea formei celulelor. Colagenul și elastina sunt componentele principale ale substanței intercelulare ţesut conjunctiv(de exemplu, cartilajul) și o altă proteină structurală, cheratina, alcătuiește părul, unghiile, pene de pasăre și unele cochilii.

De protecţie.

1. Protecție fizică.(exemplu: colagenul este o proteină care formează baza substanței intercelulare a țesuturilor conjunctive)

1. Protecție chimică. Legarea toxinelor de către moleculele proteice asigură detoxifierea acestora. (exemplu: enzimele hepatice care descompun otrăvurile sau le transformă într-o formă solubilă, ceea ce facilitează eliminarea lor rapidă din organism)

1. Protecție imunitară. Organismul reacționează la pătrunderea bacteriilor sau virușilor în sângele animalelor și oamenilor producând proteine ​​speciale de protecție – anticorpi. Aceste proteine ​​se leagă de proteinele agenților patogeni care sunt străine organismului, suprimându-le astfel activitatea vitală. Pentru fiecare proteină străină, organismul produce „anti-proteine” speciale - anticorpi.

de reglementare.

Hormonii sunt transportați în sânge. Majoritatea hormonilor de origine animală sunt proteine ​​sau peptide. Legarea unui hormon de un receptor este un semnal care declanșează un răspuns în celulă. Hormonii reglează concentrațiile de substanțe din sânge și celule, creșterea, reproducerea și alte procese. Un exemplu de astfel de proteine ​​este insulină, care reglează concentrația de glucoză din sânge.

Celulele interacționează între ele folosind proteine ​​de semnalizare transmise prin substanța intercelulară. Astfel de proteine ​​includ, de exemplu, citokine și factori de creștere.

Citokine- molecule de informare peptidice mici. Acestea reglează interacțiunile dintre celule, determină supraviețuirea acestora, stimulează sau suprimă creșterea, diferențierea, activitatea funcțională și moartea celulară programată și asigură coordonarea acțiunilor sistemului imunitar, endocrin și nervos.

Transport.

Doar proteinele transportă substanțe în sânge, de exemplu, lipoproteinele(transfer grasime) hemoglobină(transport oxigen), transferină(transportul fierului) sau prin membrane - Na+,K+-ATPaza(transportul transmembranar opus al ionilor de sodiu și potasiu), Ca2+-ATPaza(pompând ionii de calciu din celulă).

Receptor.

Receptorii proteici pot fi localizați fie în citoplasmă, fie încorporați în membrana celulară. O parte a moleculei receptorului simte un semnal, cel mai adesea o substanță chimică, dar în unele cazuri stres mecanic ușor (cum ar fi întinderea) și alți stimuli.

Constructii

Animalele, în proces de evoluție, și-au pierdut capacitatea de a sintetiza zece aminoacizi deosebit de complecși, numiți aminoacizi esențiali. Le primesc gata făcute cu alimente vegetale și animale. Astfel de aminoacizi se găsesc în proteinele produselor lactate (lapte, brânză, brânză de vaci), ouă, pește, carne, precum și soia, fasole și alte plante. În tractul digestiv, proteinele sunt descompuse în aminoacizi, care sunt absorbiți în sânge și pătrund în celule. În celule, din aminoacizi gata preparate, se construiesc propriile proteine, caracteristice a unui organism dat. Proteinele sunt o componentă esențială a tuturor structurilor celulare și acesta este rolul lor important de construcție.

Energie.

Proteinele pot servi ca sursă de energie pentru celule. Cu o lipsă de carbohidrați sau grăsimi, moleculele de aminoacizi sunt oxidate. Energia eliberată în acest caz este folosită pentru a menține procesele vitale ale organismului. În timpul postului de lungă durată, se folosesc proteine ​​din mușchi, organe limfoide, țesuturi epiteliale și ficat.

Motor (motor).

O întreagă clasă de proteine ​​motorii asigură mișcarea corpului, de exemplu, contracția musculară, inclusiv mișcarea punților de miozină în mușchi și mișcarea celulelor în interiorul corpului (de exemplu, mișcarea ameboidă a leucocitelor).

Este de fapt foarte scurtă descriere funcțiile proteinelor, care nu pot decât să demonstreze clar funcțiile și semnificația lor în organism.

Un mic videoclip pentru a înțelege despre proteine:

Una dintre caracteristicile proteinelor este organizarea lor structurală complexă. Toate proteinele au o structură primară, secundară și terțiară, iar cele care au două sau mai multe PCP au și o structură cuaternară (QS).

Structura primară a proteinei (PSB) – acesta este ordinea de alternanță (secvență) a resturilor de aminoacizi din PPC.

Chiar și proteinele care sunt identice ca lungime și compoziție de aminoacizi pot fi substanțe diferite. De exemplu, din doi aminoacizi puteți face 2 dipeptide diferite:

Cu numărul de aminoacizi egal cu 20, numărul de combinații posibile este 210 18. Și dacă luăm în considerare că în PPC fiecare aminoacid poate apărea de mai mult de 1 dată, atunci numărul opțiuni posibile greu de numărat.

Determinarea structurii proteinei primare (PSB).

PBP-ul proteinelor poate fi determinat folosind feniltiohidantoină metodă . Această metodă se bazează pe reacția de interacțiune fenilizotiocianat (FITC) cu α-AA. Ca rezultat, se formează un complex din acești doi compuși - FITZ-AK . De exemplu, luați în considerare peptida pentru a-i determina PBP, adică secvența resturilor de aminoacizi.

FITC interacționează cu aminoacidul terminal (a). Se formează un complex FTG-a, se separă din amestec și se determină identitatea aminoacidului O. De exemplu, aceasta - asn etc. Toți ceilalți aminoacizi sunt separați și identificați secvenţial. Acesta este un proces care necesită forță de muncă. Determinarea PBP a unei proteine ​​de mărime medie durează câteva luni.

Prioritatea în decodarea PSB îi aparține Sengeru(1953), care a descoperit insulina PSB (câștigător al Premiului Nobel). Molecula de insulină este formată din 2 PPC - A și B.

Lanțul A este format din 21 de aminoacizi, lanțul B din 30. PPC-urile sunt conectate între ele prin punți disulfură. Numărul de proteine ​​al căror PBP a fost determinat în prezent ajunge la 1500. Chiar și mici modificări ale structurii primare pot schimba semnificativ proprietățile unei proteine. Eritrocitele oamenilor sănătoși conțin HbA - atunci când sunt înlocuite în lanțul  al HbA, în poziția a 6-a glu pe arborele apare o boală gravă anemie falciforme, în care copiii născuți cu această anomalie mor la o vârstă fragedă. Pe de altă parte, există opțiuni posibile pentru schimbarea PSB, care nu îi afectează proprietățile fizico-chimice și biologice. De exemplu, HbC conține un lanț B în poziția a 6-a în loc de glu-lys, HbC nu este aproape deloc diferit în proprietățile sale de HbA, iar persoanele care au astfel de Hb în eritrocite sunt practic sănătoase.

Stabilitate PSB este asigurată în principal de legături peptidice covalente puternice și, în al doilea rând, de legături disulfurice.

Structura secundară a proteinei (PSS).

PPC-urile proteice sunt foarte flexibile și capătă o structură spațială specifică sau conformaţie. Există 2 niveluri de astfel de conformație în proteine ​​- aceasta este VSB și structura terțiară (TSB).

VSB – aceasta este configurația PPC, adică modul în care este așezat sau răsucit într-o anumită conformație, în conformitate cu programul încorporat în P SB.

Sunt cunoscute trei tipuri principale de VSB:

1)  -spirală;

2) b-structura(strat îndoit sau frunză îndoită);

3) o încurcătură dezordonată.

-spirală .

Modelul său a fost propus de W. Pauling. Este cel mai probabil pentru proteinele globulare. Pentru orice sistem, starea cea mai stabilă este cea corespunzătoare energiei libere minime. Pentru peptide, această stare apare atunci când grupările CO- și NH- sunt conectate între ele printr-o legătură slabă de hidrogen. ÎN o -spirale Gruparea NH– a primului rest de aminoacid interacționează cu grupa CO– a celui de-al 4-lea aminoacid. Ca rezultat, coloana vertebrală a peptidei formează o spirală, fiecare tură conținând 3,6 reziduuri AA.

1 pas spirală (1 tură) = 3,6 AA = 0,54 nm, unghi de elevație – 26°

Răsucirea PPC are loc în sensul acelor de ceasornic, adică spirala are o mișcare dreaptă. La fiecare 5 ture (18 AC; 2,7 nm) se repetă configurația PPC.

Stabilizare VSBîn primul rând prin legături de hidrogen, iar în al doilea rând prin legături peptidice și disulfurice. Legăturile de hidrogen sunt de 10-100 de ori mai slabe decât legăturile chimice obișnuite; cu toate acestea, datorită numărului lor mare, oferă o anumită rigiditate și compactitate VSB. Lanțurile R laterale ale helixului a sunt orientate spre exterior și sunt situate pe părți opuse ale axei sale.

b -structura .

Acestea sunt secțiuni pliate ale PPC, în formă de frunză pliată într-un acordeon. Straturile PPC pot fi paralele dacă ambele lanțuri încep de la capătul N- sau C-terminal.

Dacă lanțurile adiacente dintr-un strat sunt orientate cu capete opuse N–C și C–N, atunci ele se numesc antiparalel.

paralel

antiparalel

Formarea legăturilor de hidrogen are loc, ca în helix-a, între grupările CO– și NH–.

Veverițe- greutate moleculară mare compuși organici, constând din resturi de α-aminoacizi.

ÎN compozitia proteinelor include carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf. Unele proteine ​​formează complexe cu alte molecule care conțin fosfor, fier, zinc și cupru.

Proteinele au o greutate moleculară mare: albumina de ou - 36.000, hemoglobina - 152.000, miozina - 500.000 Pentru comparație: greutatea moleculară a alcoolului este de 46, acidul acetic - 60, benzen - 78.

Compoziția de aminoacizi a proteinelor

Veverițe- polimeri neperiodici, ai căror monomeri sunt α-aminoacizi. De obicei, 20 de tipuri de α-aminoacizi sunt numite monomeri proteici, deși peste 170 dintre ei se găsesc în celule și țesuturi.

În funcție de dacă aminoacizii pot fi sintetizați în corpul oamenilor și al altor animale, aceștia se disting: aminoacizi neesențiali- poate fi sintetizat; aminoacizi esentiali- nu poate fi sintetizat. Aminoacizii esențiali trebuie să fie furnizați organismului prin alimente. Plantele sintetizează toate tipurile de aminoacizi.

În funcție de compoziția de aminoacizi, proteinele sunt: ​​complete- conțin întregul set de aminoacizi; defect- unii aminoacizi lipsesc din compozitia lor. Dacă proteinele constau numai din aminoacizi, ele se numesc simplu. Dacă proteinele conțin, pe lângă aminoacizi, o componentă non-aminoacid (grup protetic), ele se numesc complex. Grupul protetic poate fi reprezentat de metale (metaloproteine), carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine).

Toate aminoacizii conțin: 1) grupare carboxil (-COOH), 2) grupare amino (-NH 2), 3) radical sau grup R (restul moleculei). Structura radicalului este diferită pentru diferite tipuri de aminoacizi. În funcție de numărul de grupări amino și grupări carboxil incluse în compoziția aminoacizilor, acestea se disting: aminoacizi neutri având o grupare carboxil și o grupare amino; aminoacizi bazici având mai mult de o grupare amino; aminoacizi acizi având mai mult de o grupare carboxil.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri, deoarece în soluție pot acționa atât ca acizi, cât și ca baze. În soluțiile apoase, aminoacizii există în diferite forme ionice.

Legătura peptidică

Peptide- substanțe organice formate din reziduuri de aminoacizi legate prin legături peptidice.

Formarea peptidelor are loc ca urmare a reacției de condensare a aminoacizilor. Când gruparea amino a unui aminoacid interacționează cu gruparea carboxil a altuia, între ele are loc o legătură covalentă azot-carbon, care se numește peptidă. În funcție de numărul de resturi de aminoacizi incluse în peptidă, există dipeptide, tripeptide, tetrapeptide etc. Educaţie legătură peptidică poate fi repetat de multe ori. Aceasta duce la formare polipeptide. La un capăt al peptidei există o grupare amino liberă (numită N-terminal), iar la celălalt există o grupare carboxil liberă (numită C-terminal).

Organizarea spațială a moleculelor proteice

Efectuarea anumitor funcții specifice de către proteine ​​depinde de configurația spațială a moleculelor acestora în plus, este nefavorabil din punct de vedere energetic pentru celulă să mențină proteinele într-o formă desfășurată, sub formă de lanț, prin urmare lanțurile polipeptidice sunt supuse plierii, dobândind o; anumită structură tridimensională sau conformație. Sunt 4 niveluri organizarea spațială a proteinelor.

Structura primară a proteinei- secvența de aranjare a resturilor de aminoacizi în lanțul polipeptidic care alcătuiește molecula proteică. Legătura dintre aminoacizi este o legătură peptidică.

Dacă o moleculă de proteină este formată din doar 10 resturi de aminoacizi, atunci numărul de variante teoretic posibile ale moleculelor de proteine ​​care diferă în ordinea alternanței aminoacizilor este de 10 20. Având 20 de aminoacizi, puteți face și mai multe combinații diferite din aceștia. În corpul uman au fost găsite aproximativ zece mii de proteine ​​diferite, care diferă atât una de cealaltă, cât și de proteinele altor organisme.

Este structura primară a moleculei proteice care determină proprietățile moleculelor proteice și configurația sa spațială. Înlocuirea unui singur aminoacid cu altul într-un lanț polipeptidic duce la o schimbare a proprietăților și funcțiilor proteinei. De exemplu, înlocuirea celui de-al șaselea aminoacid glutamin din subunitatea β a hemoglobinei cu valină duce la faptul că molecula de hemoglobină în ansamblu nu își poate îndeplini funcția principală - transportul oxigenului; În astfel de cazuri, persoana dezvoltă o boală numită anemie cu celule falciforme.

Structura secundară- plierea ordonată a lanțului polipeptidic într-o spirală (pare un arc prelungit). Turnurile helixului sunt întărite de legăturile de hidrogen care apar între grupările carboxil și grupările amino. Aproape toate grupările CO și NH participă la formarea legăturilor de hidrogen. Ele sunt mai slabe decât cele peptidice, dar, repetate de multe ori, conferă stabilitate și rigiditate acestei configurații. La nivelul structurii secundare se regasesc proteine: fibroina (matase, panza de paianjen), keratina (par, unghii), colagen (tendoane).

Structura terțiară- împachetarea lanţurilor polipeptidice în globule, rezultate din formarea de legături chimice (hidrogen, ionice, disulfură) şi stabilirea interacţiunilor hidrofobe între radicalii reziduurilor de aminoacizi. Rolul principal în formarea structurii terțiare îl joacă interacțiunile hidrofil-hidrofobe. În soluțiile apoase, radicalii hidrofobi tind să se ascundă de apă, grupându-se în interiorul globului, în timp ce radicalii hidrofili, ca urmare a hidratării (interacțiunii cu dipolii de apă), tind să apară la suprafața moleculei. În unele proteine, structura terțiară este stabilizată prin legături covalente disulfurice formate între atomii de sulf ai două reziduuri de cisteină. La nivelul structurii terțiare există enzime, anticorpi și unii hormoni.

Structura cuaternară caracteristic proteinelor complexe ale căror molecule sunt formate din două sau mai multe globule. Subunitățile sunt reținute în moleculă prin interacțiuni ionice, hidrofobe și electrostatice. Uneori, în timpul formării unei structuri cuaternare, între subunități apar legături disulfurice. Cea mai studiată proteină cu structură cuaternară este hemoglobină. Este format din două subunități α (141 de resturi de aminoacizi) și două subunități β (146 de resturi de aminoacizi). Cu fiecare subunitate este asociată o moleculă de hem care conține fier.

Dacă din anumite motive conformația spațială a proteinelor se abate de la normal, proteina nu își poate îndeplini funcțiile. De exemplu, cauza „boii vacii nebune” (encefalopatie spongiformă) este conformația anormală a prionilor, proteinele de suprafață ale celulelor nervoase.

Proprietățile proteinelor

Compoziția de aminoacizi și structura moleculei proteice o determină proprietăți. Proteinele combină proprietățile de bază și acide, determinate de radicalii aminoacizi: cu cât o proteină conține mai mulți aminoacizi acizi, cu atât proprietățile sale acide sunt mai pronunțate. Se determină capacitatea de a dona și de a adăuga H + proprietățile tampon ale proteinelor; Una dintre cele mai puternice soluții tampon este hemoglobina din celulele roșii din sânge, care menține pH-ul sângelui la un nivel constant. Există proteine ​​solubile (fibrinogen), și există proteine ​​insolubile care îndeplinesc funcții mecanice (fibroină, keratina, colagen). Există proteine ​​care sunt active din punct de vedere chimic (enzime) și există proteine ​​inactive din punct de vedere chimic care sunt rezistente la diferite condiții. mediu externși extrem de instabil.

Factori externi (caldura, radiatii ultraviolete, metale grele si sarurile acestora, modificari ale pH-ului, radiatii, deshidratare)

poate provoca perturbarea organizării structurale a moleculei proteice. Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerente unei molecule de proteină dată este numit denaturare. Cauza denaturarii este ruperea legaturilor care stabilizeaza o anumita structura proteica. Inițial, cele mai slabe legături sunt rupte și, pe măsură ce condițiile devin mai stricte, se rup și cele mai puternice. Prin urmare, se pierd mai întâi structurile cuaternare, apoi cele terțiare și secundare. O modificare a configurației spațiale duce la o modificare a proprietăților proteinei și, în consecință, face imposibilă ca proteina să își îndeplinească funcțiile biologice inerente. Dacă denaturarea nu este însoțită de distrugerea structurii primare, atunci poate fi reversibil, în acest caz, are loc auto-recuperarea conformației caracteristice proteinei. De exemplu, proteinele receptorilor membranari suferă o astfel de denaturare. Procesul de refacere a structurii proteinelor după denaturare se numește renaturare. Dacă restabilirea configurației spațiale a proteinei este imposibilă, atunci se numește denaturare ireversibil.

Funcțiile proteinelor

Funcţie	Exemple și explicații
Constructii	Proteinele sunt implicate în formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare (lipoproteine, glicoproteine), păr (keratina), tendoane (colagen) etc.
Transport	Hemoglobina proteică din sânge atașează oxigenul și îl transportă de la plămâni la toate țesuturile și organele, iar din acestea transferă dioxidul de carbon către plămâni; Compoziția membranelor celulare include proteine ​​speciale care asigură transferul activ și strict selectiv al anumitor substanțe și ioni din celulă în mediul extern și înapoi.
de reglementare	Hormonii proteici iau parte la reglarea proceselor metabolice. De exemplu, hormonul insulina reglează nivelul de glucoză din sânge, promovează sinteza glicogenului și crește formarea grăsimilor din carbohidrați.
De protecţie	Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine ​​speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării.
Motor	Proteinele contractile actina și miozina asigură contracția musculară la animalele multicelulare.
Semnal	În membrana de suprafață a celulei sunt încorporate molecule de proteine ​​care sunt capabile să-și schimbe structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu, primind astfel semnale din mediul extern și transmitând comenzi către celulă.
Depozitare	În organismul animalelor, proteinele, de regulă, nu sunt stocate, cu excepția albuminei de ou și a cazeinei din lapte. Dar datorită proteinelor, unele substanțe pot fi stocate în organism, de exemplu, în timpul defalcării hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este stocat, formând un complex cu feritina proteică.
Energie	Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. În primul rând, proteinele se descompun în aminoacizi, apoi în produsele finale - apă, dioxid de carbon și amoniac. Cu toate acestea, proteinele sunt folosite ca sursă de energie doar atunci când alte surse (carbohidrați și grăsimi) sunt consumate.
catalitic	Unul dintre funcții esențiale proteine. Furnizat de proteine ​​- enzime care accelerează reacțiile biochimice care apar în celule. De exemplu, ribulozobifosfat carboxilaza catalizează fixarea CO 2 în timpul fotosintezei.

Enzime

Enzime, sau enzime, sunt o clasă specială de proteine ​​care sunt catalizatori biologici. Datorită enzimelor, reacțiile biochimice au loc cu o viteză extraordinară. Viteza reacțiilor enzimatice este de zeci de mii de ori (și uneori de milioane) mai mare decât viteza reacțiilor care au loc cu participarea catalizatorilor anorganici. Substanța asupra căreia acționează enzima se numește substrat.

Enzimele sunt proteine ​​globulare, caracteristici structurale enzimele pot fi împărțite în două grupe: simple și complexe. Enzime simple sunt proteine ​​simple, adică constau numai din aminoacizi. Enzime complexe sunt proteine ​​complexe, adică În plus față de partea proteică, ele conțin un grup de natură non-proteică - cofactor. Unele enzime folosesc vitamine ca cofactori. Molecula de enzimă conține o parte specială numită centru activ. Centru activ- o mică secțiune a enzimei (de la trei până la douăsprezece reziduuri de aminoacizi), unde are loc legarea substratului sau substraturilor pentru a forma un complex enzimă-substrat. La terminarea reacției, complexul enzimă-substrat se descompune în enzimă și produs(i) de reacție. Unele enzime au (cu excepția activelor) centri alosterici- zone la care sunt atașați regulatorii de viteză a enzimelor ( enzime alosterice).

Reacțiile de cataliză enzimatică se caracterizează prin: 1) eficiență ridicată, 2) selectivitate strictă și direcție de acțiune, 3) specificitate substratului, 4) reglare fină și precisă. Substratul și specificitatea de reacție a reacțiilor de cataliză enzimatică sunt explicate prin ipotezele lui E. Fischer (1890) și D. Koshland (1959).

E. Fisher (ipoteza blocării tastelor) a sugerat că configurațiile spațiale ale centrului activ al enzimei și ale substratului trebuie să corespundă exact una cu cealaltă. Substratul este comparat cu „cheia”, enzima cu „lacătul”.

D. Koshland (ipoteza mână-mănuși) a sugerat că corespondența spațială dintre structura substratului și centrul activ al enzimei este creată numai în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. Această ipoteză se mai numește ipoteza corespondenței induse.

Viteza reacțiilor enzimatice depinde de: 1) temperatură, 2) concentrația enzimei, 3) concentrația substratului, 4) pH-ul. Trebuie subliniat faptul că, deoarece enzimele sunt proteine, activitatea lor este cea mai mare în condiții normale din punct de vedere fiziologic.

Majoritatea enzimelor pot funcționa doar la temperaturi cuprinse între 0 și 40°C. În aceste limite, viteza de reacție crește de aproximativ 2 ori la fiecare creștere de 10 °C a temperaturii. La temperaturi peste 40 °C, proteina este supusă denaturarii și activitatea enzimatică scade. La temperaturi apropiate de îngheț, enzimele sunt inactivate.

Pe măsură ce cantitatea de substrat crește, viteza reacției enzimatice crește până când numărul de molecule de substrat este egal cu numărul de molecule de enzimă. Cu o creștere suplimentară a cantității de substrat, viteza nu va crește, deoarece centrii activi ai enzimei sunt saturati. O creștere a concentrației de enzime duce la creșterea activității catalitice, deoarece un număr mai mare de molecule de substrat suferă transformări pe unitatea de timp.

Pentru fiecare enzimă, există o valoare optimă a pH-ului la care prezintă activitate maximă (pepsină - 2,0, amilaza salivară - 6,8, lipaza pancreatică - 9,0). La valori mai mari sau mai mici ale pH-ului, activitatea enzimatică scade. Odată cu schimbări bruște ale pH-ului, enzima se denaturează.

Viteza enzimelor alosterice este reglată de substanțe care se atașează de centrii alosterici. Dacă aceste substanțe accelerează o reacție, se numesc activatori, dacă încetinesc - inhibitori.

Clasificarea enzimelor

Pe baza tipului de transformări chimice pe care le catalizează, enzimele sunt împărțite în 6 clase:

1. oxireductaze(transferul atomilor de hidrogen, oxigen sau electroni de la o substanță la alta - dehidrogenază),
2. transferaze(transferul grupării metil, acil, fosfat sau amino de la o substanță la alta - transaminaza),
3. hidrolaze(reacții de hidroliză în care se formează doi produși din substrat - amilază, lipază),
4. liazele(adăugarea nehidrolitică la substrat sau detașarea unui grup de atomi din acesta, caz în care legăturile C-C, C-N, C-O, C-S pot fi rupte - decarboxilază),
5. izomeraze(rearanjare intramoleculară - izomerază),
6. ligaze(conectarea a două molecule ca urmare a formării Conexiuni C-C, C-N, C-O, C-S - sintetaza).

Clasele sunt la rândul lor subdivizate în subclase și subsubclase. În clasificarea internațională actuală, fiecare enzimă are un cod specific, format din patru numere separate prin puncte. Primul număr este clasa, al doilea este subclasa, al treilea este subsubclasa, al patrulea este numărul de serie al enzimei din această subclasă, de exemplu, codul arginazei este 3.5.3.1.

Du-te la cursurile nr. 2„Structura și funcțiile carbohidraților și lipidelor”

Du-te la cursurile nr. 4„Structura și funcțiile acizilor nucleici ATP”

Proteinele sunt substanțe organice. Acești compuși cu molecule înalte se caracterizează printr-o anumită compoziție și, la hidroliză, se descompun în aminoacizi. Moleculele de proteine ​​pot veni în multe forme diferite, multe dintre ele constând din mai multe lanțuri polipeptidice. Informațiile despre structura unei proteine ​​sunt codificate în ADN, iar procesul de sinteză a moleculelor proteice se numește translație.

Compoziția chimică a proteinelor

Proteina medie conține:

• 52% carbon;
• 7% hidrogen;
• 12% azot;
• 21% oxigen;
• 3% sulf.

Moleculele de proteine ​​sunt polimeri. Pentru a înțelege structura lor, este necesar să aflăm care sunt monomerii lor - aminoacizii -.

Aminoacizi

Ele sunt de obicei împărțite în două categorii: care apar în mod constant și apar ocazional. Primele includ 18 și încă 2 amide: acid aspartic și glutamic. Uneori se găsesc doar trei acizi.

Acești acizi pot fi clasificați în moduri diferite: după natura lanțurilor laterale sau încărcarea radicalilor acestora, acestea pot fi împărțite și în funcție de numărul de grupări CN și COOH.

Structura primară a proteinei

Ordinea de alternanță a aminoacizilor dintr-un lanț proteic determină nivelurile ulterioare de organizare, proprietăți și funcții ale acestuia. Principalul dintre monomeri este peptida. Se formează prin extracția hidrogenului dintr-un aminoacid și a grupării OH dintr-un altul.

Primul nivel de organizare al unei molecule proteice este secvența de aminoacizi din ea, pur și simplu un lanț care determină structura moleculelor proteice. Este format dintr-un „schelet” care are o structură regulată. Aceasta este secvența care se repetă -NH-CH-CO-. Lanțurile laterale individuale sunt reprezentate de radicali de aminoacizi (R), proprietățile lor determină compoziția structurii proteinei.

Chiar dacă structura moleculelor de proteine ​​este aceeași, ele pot diferi în proprietăți doar pentru că monomerii lor au o secvență diferită în lanț. Ordinea aminoacizilor dintr-o proteină este determinată de gene și dictează anumite funcții biologice proteinei. Secvența de monomeri din moleculele responsabile pentru aceeași funcție este adesea similară la specii diferite. Astfel de molecule sunt identice sau similare ca organizare și îndeplinesc aceleași funcții în diferite tipuri de organisme - proteine ​​omoloage. Structura, proprietățile și funcțiile moleculelor viitoare sunt stabilite deja în stadiul de sinteză a unui lanț de aminoacizi.

Câteva caracteristici comune

Structura proteinelor a fost studiată de mult timp, iar analiza structurii lor primare a făcut posibilă efectuarea unor generalizări. Un număr mai mare de proteine ​​se caracterizează prin prezența tuturor celor douăzeci de aminoacizi, dintre care există în special multă glicină, alanină, glutamina și puțin triptofan, arginină, metionină și histidină. Singurele excepții sunt unele grupuri de proteine, de exemplu, histonele. Sunt necesare pentru ambalarea ADN-ului și conțin multă histidină.

Orice tip de mișcare a organismelor (lucrarea musculară, mișcarea protoplasmei într-o celulă, pâlpâirea cililor în protozoare etc.) este efectuată de proteine. Structura proteinelor le permite să se miște și să formeze fibre și inele.

Funcția de transport constă în faptul că multe substanțe sunt transportate prin membrana celulară prin proteine ​​transportoare speciale.

Rolul hormonal al acestor polimeri este imediat clar: o serie de hormoni sunt proteine ​​în structură, de exemplu insulina, oxitocina.

Funcția de rezervă este determinată de faptul că proteinele sunt capabile să formeze depozite. De exemplu, valguminul din ou, cazeina din lapte, proteinele din semințe de plante - sunt stocate număr mare nutrienti.

Toate tendoanele, articulațiile articulare, oasele scheletice și copitele sunt formate din proteine, ceea ce ne duce la următoarea lor funcție - suport.

Moleculele de proteine ​​sunt receptori, efectuând recunoașterea selectivă a anumitor substanțe. Glicoproteinele și lectinele sunt cunoscute în special pentru acest rol.

Cei mai importanți factori ai imunității sunt anticorpii și sunt proteinele de origine. De exemplu, procesul de coagulare a sângelui se bazează pe modificări ale proteinei fibrinogenului. Pereții interiori ai esofagului și stomacului sunt căptușiți cu un strat protector de proteine ​​mucoase - licine. Toxinele sunt, de asemenea, proteine ​​la origine. Baza pielii care protejează corpul animalelor este colagenul. Toate aceste funcții proteice sunt protectoare.

Ei bine, ultima funcție este de reglementare. Există proteine ​​care controlează funcționarea genomului. Adică reglementează transcrierea și traducerea.

Indiferent cât de important este rolul proteinelor, structura proteinelor a fost dezvăluită de oamenii de știință cu mult timp în urmă. Și acum descoperă noi modalități de a folosi aceste cunoștințe.